헴 C 문서 원본 보기

{{chembox
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|Section2={{Chembox Properties
| Formula = C<sub>34</sub>H<sub>36</sub>O<sub>4</sub>N<sub>4</sub>S<sub>2</sub>Fe
| MolarMass = 684.64904 g/mol
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'''헴 C'''({{llang|en|Heme C}})는 중요한 종류의 [[헴]]이다. [[금속단백질]]에 의해 [[보결분자단]]으로 배치된 금속포르피린 중에서 헴은 가장 널리 사용되는 것 중 하나이며<ref>{{저널 인용|last=Poulos|first=Thomas L.|date=2014-04-09|title=Heme Enzyme Structure and Function|url=|journal=Chemical Reviews|language=en|volume=114|issue=7|pages=3919–3962|doi=10.1021/cr400415k|issn=0009-2665|pmc=3981943|pmid=24400737}}</ref> [[헴단백질]]로 알려진 [[단백질]]의 부류를 정의한다. 헴은 [[혈액]]의 붉은색 [[생물 색소|색소]]인 [[헤모글로빈]]의 구성 요소로 가장 일반적으로 인식되지만 [[미오글로빈]], [[사이토크롬]], [[카탈레이스]], [[헴 과산화효소]] 및 [[내피 산화 질소 생성효소]]와 같은 [[생물학|생물학적]]으로 중요한 여러 다른 헴단백질에서도 발견된다.<ref>{{저널 인용|last=Paoli|first= M.|title=Structure-function relationships in heme-proteins.|journal=DNA Cell Biol.|year=2002|volume=21|issue=4|pages= 271–280|pmid=12042067|doi=10.1089/104454902753759690|hdl= 20.500.11820/67200894-eb9f-47a2-9542-02877d41fdd7|s2cid= 12806393|url= https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/9103491/Paoli_Marles_Wright_Smith_2002_Structure_function_relationships_in_heme_proteins.pdf|archive-url=https://web.archive.org/web/20180724145314/https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/9103491/Paoli_Marles_Wright_Smith_2002_Structure_function_relationships_in_heme_proteins.pdf|archive-date=2018-07-24|url-status=live}}</ref><ref>{{저널 인용|last=Alderton|first= W.K.|title=Nitric oxide synthases: structure, function and inhibition.|journal=Biochem. J.|year=2001|volume=357|issue=3|pages= 593–615|pmid=11463332|doi=10.1042/bj3570593|pmc=1221991}}</ref>

헴이라는 용어는 "피(blood)"를 의미하는 그리스어 "{{lang|grc|αἷμα}} (haima)"로부터 유래되었다.

== 역사 ==
헴 C의 정확한 구조는 20세기 중반에 [[스웨덴]]의 [[생화학자]] K. G. 파울(K. G. Paul)에 의해 발표되었다.<ref>{{저널 인용| doi=10.3891/acta.chem.scand.04-0239 | author=Paul, K.G. | last2=Högfeldt | first2=Erik | last3=Sillén | first3=Lars Gunnar | last4=Kinell | first4=Per-Olof| title=The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c | journal=Acta Chemica Scandinavica| year=1950 | volume=4 | pages= 239–244| doi-access=free }}</ref> 이 연구는 스웨덴의 위대한 생화학자인 [[후고 테오렐]]이 처음으로 추론한 구조를 확증해 주었다. 헴의 환원된 형태인 Fe(II)의 [[핵자기 공명]](NMR) 및 [[적외선]](IR) 실험을 기반으로 한 헴 C의 구조는 1975년에 확인되었다.<ref>{{저널 인용|title=Heme A of Cytochrome c Oxidase|journal=Journal of Biological Chemistry|author1=Caughey, W.S.|author2=Smythe, G.A.|year=1975|volume=250|issue=19|pages=7602–7622|doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0|pmid=170266|author3=O'Keeffe, D.H.|author4=Maskasky, J.E.|author5=Smith, M.L.|doi-access=free}}</ref> 싸이오에터 결합에 대한 절대적인 [[입체화학|입체화학적]] [[입체배치]]를 포함하는 헴 C의 구조는 [[척추동물]]의 [[단백질]]인 [[사이토크롬 c]]에 대해 처음으로 제시되었으며<ref>{{저널 인용|title=Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis.|journal=Journal of Biological Chemistry|author1=Takano T.|author2=Trus B.L.|year=1977|volume=252|issue=2|pages=776–785|doi=10.1016/S0021-9258(17)32784-9|pmid=188826|author3=Mandel N.|author4=Mandel G.|author5=Kallai O.B.|author6=Swanson R.|author7=Dickerson R.E.|doi-access=free}}</ref> 현재는 단백질을 함유하는 다른 많은 헴 C로 확장된다.

== 특성 ==
헴 C는 [[헴 B]]의 두 [[비닐기]] [[곁사슬]]이 [[아포단백질]]에 대한 공유 [[싸이오에터]] 결합으로 대체된다는 점에서 헴 B와 다르다. 두 개의 싸이오에터 결합은 일반적으로 단백질의 [[시스테인]] [[잔기]]에 의해 만들어진다. 이러한 결합은 온화한 조건에서도 헴-단백질 복합체인 홀로단백질로부터 분리될 수 있는 보다 쉽게 해리되는 헴 B와 비교하여 헴 C가 [[홀로단백질]]인 [[사이토크롬 c]]로부터 쉽게 분리되는 것을 허용하지 않는다. 이는 주로 [[전자 운반체]] 역할을 하는 수많은 C형 [[사이토크롬]]과 함께 매우 광범위한 사이토크롬 c 구조 및 기능을 허용한다. 사이토크롬 c의 [[산화환원전위]]는 단백질의 구조와 용매 상호작용의 작은 변화에 의해 미세 조정될 수 있다.<ref>{{저널 인용| author1=Berghuis, A.M. | author2= Brayer, G.D.| title=Oxidation state-dependent conformational changes in cytochrome c. | journal=J. Mol. Biol.| year=1992 | volume=223 |issue=4 |pages=959–976 | pmid=1311391 | doi=10.1016/0022-2836(92)90255-i}}</ref>

[[홀로단백질]]에 결합된 헴 C 단위의 수는 매우 다양하다. 척추동물의 세포의 경우 단백질당 하나의 헴 C가 있는 것이 일반적이지만 세균의 경우 이 숫자는 종종 홀로단백질당 2, 4, 5, 6 심지어 16이 되기도 한다. 헴 C기의 수와 배열은 관련이 있으며 적절한 홀로단백질의 기능에 필요하다는 점은 일반적으로 수용된다. 예를 들어 여러 개의 헴 C기를 포함하는 단백질은 다중 전자 전달 반응과 관련되어 있으며, 특히 중요한 것은 대기 중의 질소를 두 개의 유기 암모니아 분자로 환원시키는 데 필요한 6개의 전자이다. 세균성 헴단백질의 경우 헴 C 대 아미노산의 비율이 높은 것이 일반적이므로 일부 사이토크롬 c 단백질의 내부는 다른 [[헴단백질]]에 비해 많은 헴 C기로 채워져 있는 것처럼 보인다. 보통 [[단세포 생물]]의 일부 헴단백질에는 5개의 헴 C가 포함될 수 있다.<ref name="Gwyer">{{저널 인용|doi=10.1021/ja054160s | pmid=16248601 | volume=127 | issue=43 | title=Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase | year=2005 | journal=Journal of the American Chemical Society | pages=14964–14965 | author=Gwyer James D., Richardson David J., Butt Julea N.}}</ref> [[사이토크롬 bc1 복합체|사이토크롬 ''bc''<sub>1</sub> 복합체]]는 헴 C를 포함하는 또 다른 중요한 [[효소]]이다.

싸이오에터 결합은 홀로단백질의 기능을 크게 자유롭게 하는 것으로 보인다. 일반적으로 사이토크롬 c는 사이토크롬 b보다 더 넓은 범위의 산화환원전위에 걸쳐 미세 조정될 수 있다. 이것은 사이토크롬 c가 거의 모든 생물에 존재하는 중요한 이유일 수 있다. 헴 C는 또한 헴 C를 포함해야 하는 세포질의 사이토크롬 c의 단지 몇 분자만이 프로그램된 세포 사멸로 이어지는 [[아폽토시스]]에서 중요한 역할을 한다.<ref>{{저널 인용| doi=10.1039/b717196j | author=Bowman, S.E.J., Bren, K.L.| title=The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment| journal=Nat. Prod. Rep.| year=2008 | volume=25 | issue=6 | pages= 1118–1130 | pmid=19030605 | pmc=2654777 }}</ref> 사이토크롬 c는 사람의 혈청에서 측정될 수 있으며 [[염증]]의 지표로 사용될 수 있다.<ref>{{저널 인용| author1=Eleftheriadis, T. | author2= Pissas, G.| author3=Liakopoulos, V. | author4=Stafanidis, I. | title=Cytochrome c as a Potentially Clinical Useful Marker of Mitochondrial and Cellular Damage. | journal=Front. Immunol.| year=2016 | volume=7 | pages= 279 | pmid=27489552 | doi=10.3389/fimmu.2016.00279 | pmc=4951490| doi-access= free}}</ref>

이러한 적도 방향으로의 공유 결합 외에도 헴 철은 일반적으로 두 [[아미노산]]의 곁사슬에 축 방향으로 배위되어 철을 6배위로 만든다. 예를 들어 [[포유류]]와 [[참치]]의 [[사이토크롬 c]]는 [[히스티딘]]과 [[메티오닌]]의 [[곁사슬]]의 축 방향으로 배위된 단일 헴 C를 포함한다.<ref>{{저널 인용| author=Yeh, S.R., Han, S., and Rousseau, D.L.| title=Cytochrome c folding and unfolding| journal=Accounts of Chemical Research| year=1998 | volume=31 | issue=11 | pages= 727–735| doi=10.1021/ar970084p}}</ref> 아마도 헴을 단백질에 고정하는 두 개의 [[공유 결합]]으로 인해 헴 C의 철은 때때로 [[리신]]의 [[아미노기]] 또는 물의 축 방향으로 연결된다.

== 같이 보기 ==
* [[헴프스테드 (뉴욕주)|헴]]
* [[프로토포르피린 IX]]
* [[헴 A]]
* [[헴 B]]
* [[헴단백질]]

== 각주 ==
{{각주}}

{{효소 보조 인자}}
{{위키데이터 속성 추적}}

[[분류:테트라피롤]]
[[분류:생체분자]]